myosiinin

myosiinin kuuluu motorisiin proteiineihin ja vastaa muun muassa lihaksen supistumiseen liittyvistä prosesseista. Mioosineja on erityyppisiä, jotka kaikki osallistuvat soluorgaanien kuljetusprosesseihin tai muutoksiin sytoskeleton sisällä. Mioosiinin molekyylirakenteen rakenteelliset poikkeamat voivat tietyissä olosuhteissa aiheuttaa lihassairauksia.

Mikä on myosiini?

Dyneiinin ja kinesiinin ohella myosiini on yksi moottoriproteiineista, jotka vastaavat solujen liikkumisen prosesseista ja solun sisäisistä kuljetusprosesseista. Toisin kuin kaksi muuta motorista proteiinia, myosiini toimii vain aktiinin kanssa. Aktiini puolestaan ​​on osa eukaryoottisen solun sytoskeletonia. Siksi se on vastuussa solun rakenteesta ja stabiilisuudesta.

Lisäksi aktiini myosiinin ja kahden muun rakenneproteiinin kanssa muodostaa lihaksen todellisen supistuvan rakenneyksikön. Kaksi kolmasosaa lihaksen supistuvista proteiineista on myosiinia ja yksi kolmasosa on aktiinia. Mioosiineja ei kuitenkaan ole läsnä vain lihassoluissa, mutta myös kaikissa muissa eukaryoottisoluissa. Tämä pätee yksisoluisiin eukaryooteihin sekä kasvi- ja eläinsoluihin. Mikrofilamentit (aktiinifilamentit) osallistuvat kaikkien solujen sytoskeleton rakenteeseen ja kontrolloivat yhdessä myosiinin kanssa protoplasmisia virtauksia.

Anatomia ja rakenne

Mioosiinit voidaan jakaa eri luokkiin ja alaluokkiin. Tällä hetkellä tunnetaan yli 18 erilaista luokkaa, joista tärkeimmät ovat luokat I, II ja V. Lihaskuidusta löytyvää myosiinia kutsutaan tavanomaiseksi myosiiniksi ja se kuuluu luokkaan II.Kaikkien myosiinien rakenne on samanlainen. Ne kaikki koostuvat päänosasta (myosiinipää), niskaosasta ja hännänosasta.

Luurankolihaksen myosiinfilamentit koostuvat noin 200 myosin II -molekyylistä, molemmat molekyylipainolla 500 kDa. Pääty on geneettisesti erittäin konservatiivinen. Jako rakenneluokkiin määräytyy pääasiassa hännän osan geneettisen vaihtelevuuden perusteella. Pääosa sitoutuu aktiinimolekyyliin, kun taas kaulaosa toimii saranana. Useiden myosiinimolekyylien häntäosat kerääntyvät ja muodostavat filamentteja (kimppuja). Mioosiini II -molekyyli koostuu kahdesta raskaasta ja neljästä kevyestä ketjusta.

Nämä kaksi raskasta ketjua muodostavat ns. Dimeerin. Näiden kahden ketjun pidemmällä rakenteella on alfa-helix-rakenne ja se koostuu 1300 aminohaposta. Lyhyempi ketju koostuu 800 aminohaposta ja edustaa ns. Motorista domeenia, joka muodostaa molekyylin pääosan, joka vastaa liikkeistä ja kuljetusprosesseista. Neljä kevytketjua on kytketty raskaiden ketjujen päähän ja kaulaan. Päästä kauempana oleviin kevyisiin ketjuihin viitataan sääntelevinä ja pään lähellä oleviin kevyisiin ketjuihin välttämättöminä ketjuina. Ne ovat erittäin kaltaisia ​​kalsiumille ja voivat siten hallita niskaosan liikkuvuutta.

Toiminto ja tehtävät

Kaikkien myosiinien tärkein tehtävä on kuljettaa soluorgaanit eukaryoottisoluissa ja suorittaa muutokset sytoskeleton sisällä. Tavanomaiset myosin II -molekyylit yhdessä aktiinin sekä tropomyosiini- ja troponiiniproteiinien kanssa ovat vastuussa lihaksen supistumisesta. Tätä varten myosiini integroidaan ensin sacomerin Z-levyihin proteiinititiinin avulla. Kuusi titaanilankaa kiinnittää myosiinilangan.

Sacomerissa myosiinfilamentti muodostaa noin 100 ristisidosta sivuihin. Mioosiinimolekyylien rakenteesta ja myoglobiinipitoisuudesta riippuen voidaan erottaa useita lihaskuitujen muotoja. Lihasten supistuminen tapahtuu sacomerissa myosiinin liikkumisen takia siltasyklissä. Ensinnäkin, myosiinipää on kiinnittynyt tiukasti aktiinimolekyyliin. Sitten ATP jaetaan ADP: ksi, jolloin vapautunut energia johtaa myosiinipään jännitykseen. Samanaikaisesti kevyt ketjut varmistavat kalsiumionien lisääntymisen. Tämä saa myosiinipään kiinnittymään viereiseen aktiinimolekyyliin konformaatiomuutoksen seurauksena.

Vapauttamalla vanha liitos, jännitys muuttuu nyt mekaaniseksi energiaksi ns. Voimavaikutuksella. Liike on samanlainen kuin airon isku. Mioosiinipää kallistuu 90 asteesta 40-50 asteeseen. Tuloksena on lihasten liikkuminen. Lihasten supistumisen aikana vain sacomerin pituus lyhenee, kun taas aktiini- ja myosiinfilamenttien pituudet pysyvät samana. Lihaksen ATP-tarjonta riittää vain noin kolmeen sekuntiin. Hajottamalla glukoosi ja rasva, ADP muuttuu takaisin ATP: ksi, jotta kemiallinen energia voidaan silti muuttaa mekaaniseksi energiaksi.

sairaudet

Mutaatioiden aiheuttamat rakenteet muutokset myosiinissa voivat johtaa lihassairauksiin. Esimerkki sellaisesta sairaudesta on perinnöllinen hypertrofinen kardiomyopatia. Perheellinen hypertrofinen kardiomyopatia on perinnöllinen sairaus, joka periytyy autosomaalisena hallitsevana piirteenä. Sairaudelle on ominaista vasemman kammion paksuuntuminen ilman dilaatiota.

Sillä on suhteellisen yleinen sydänsairaus, jonka yleisyys väestössä on 0,2 prosenttia. Tämän taudin aiheuttavat mutaatiot, jotka johtavat rakenteellisiin muutoksiin betamyosiinissa ja alfatropomyosiinissa. Tämä ei ole yksi, mutta useita pistemutaatioita proteiineista, jotka osallistuvat sacomerin rakenteeseen. Suurin osa mutaatioista sijaitsee kromosomissa 14. Patologisesti tauti ilmenee vasemman kammion lihaksen paksunemisena.

Tämä sydänlihan paksuuden epäsymmetria voi johtaa sydän- ja verisuonitauteihin, joissa on sydämen rytmihäiriöitä, hengenahdistusta, huimausta, tajunnan menetystä ja angina pectorista. Vaikka monilla potilailla on vain vähän tai ei ollenkaan sydämen toiminnan heikkenemistä, etenevä sydämen vajaatoiminta voi kehittyä.