trypsiini Haiman entsyyminä se on vastuussa ruokaproteiinien edelleen hajoamisesta. Se toimii voimakkaasti emäksisellä alueella. Trypsiinipuutos johtaa kehon proteiinipuutteeseen heikentyneen proteiinin sulamisen takia.
Mikä on trypsiini?
Trypsiini on proteaasi, joka jatkaa proteiinien hajoamista ohutsuolen emäksisellä alueella. Vatsassa proteiinien hajoaminen alkaa happamassa ympäristössä pepsiini-entsyymin avulla. Trypsiini-entsyymi koostuu kolmesta komponentista.
Nämä ovat trypsiini-1 kationina, trypsiini-2 anionina ja trypsiini-4. Kaksi kolmasosaa entsyymistä koostuu trypsiinistä-1 ja kolmanneksesta trypsiinistä-2. Trypsiini-4: tä tai mesotrypsiiniä löytyy vain pieninä määrinä. Trypsiini on endoproteaasi. Se jakaa proteiinin vain tietyissä paikoissa. Se on myös seriiniproteaasi. Sen aktiivinen keskus sisältää asparagiinihapon, histidiinin ja seriinin katalyyttisen triadin. Se jakaa ravintoproteiinit ensisijaisesti emäksisissä aminohapoissa lysiinillä, arginiinilla ja modifioidulla kysteiinillä.
Trypsiiniä tuotetaan tsymogeeni-esiaste trypsinogeenistä suoliston entsyymin enteropeptidaasin katalyyttisen vaikutuksen avulla. Entsyymi koostuu 224 aminohaposta. Trypsiini kehittää optimaalisen vaikutuksensa pH-arvossa 7 - 8.
Toiminto, vaikutukset ja tehtävät
Trypsiinin tehtävä on jatkaa mahassa jo alkaneiden proteiinien hajoamista emäksisellä alueella. Mahalaukussa elintarvikeproteiinien esihajotus samanlaisen entsyymin pepsiinin avulla alkaa happamalla alueella.
Tässäkin proteiiniketjut murtuvat tietyissä kohdissa. Vaikka tämä proteiinien halkaisu tapahtuu mahalaukussa aromaattisilla aminohapoilla, kuten fenyylialaniinilla, proteiinit ja polypeptidit jakautuvat trypsiinillä emäksisissä aminohapoissa lysiinissä ja arginiinissa sekä modifioidussa kysteiinissä. Toinen ero pepsiiniin nähden on, että trypsiini kehittää optimaalisen vaikutuksensa emäksisellä alueella pH-arvossa 7 - 8. Aktivoitu trypsiini muuntaa myös muut tsymogeenit, kuten kymotrypsinogeeni, pro-elastaasi, prokarboksipeptidaasi ja muut inaktiiviset entsyymit aktiivisiksi entsyymeiksi.
Muuntaminen alkaa heti trypsiinin vapautumisen jälkeen. Muut haiman proteaasit ovat kymotrypsiini, karboksipeptidaasi tai elastiini. Lisäksi trypsiini aktivoi itsensä muuttamalla trypsinogeeniä. Haiman entsyymit ovat alun perin inaktiivisessa muodossaan, jotta haima ei hajoa itsensä sulamisen kautta. Vasta kun passiiviset esimuodot erittyvät, ne voidaan aktivoida jakamalla. Ensinnäkin enteropeptidaasi katalysoi trypsinogeenin muuttumista trypsiiniksi. Se on enteropeptidaasin ainoa tehtävä.
Heksameeri, jossa on terminaalinen aminohappo lysiini, erotetaan trypsinogeenistä. Koska trypsiini halkaisee myös polypeptidiketjut emäksisestä lysiinistä, se katalysoi nyt myös omaa aktivoitumistaan ja samalla muiden tsymogeenien aktivaatiota. Yhdessä kymotrypsiinin ja elastaasin entsyymien kanssa se halkaisee suuret proteiinit ohutsuolessa ja pepsonit (polypeptidiketjut), jotka muodostuvat pepsiinin vaikutuksesta tri- ja dipeptideiksi. Nämä pienemmät peptidit pilkotaan sitten edelleen aminohapoiksi muiden entsyymien avulla. Erityisesti trypsiini myötävaikuttaa myös metioniinin aminohapon hajoamiseen. Lysiini stimuloi muun muassa trypsiinin muodostumista.
Koulutus, esiintyminen, ominaisuudet ja optimaaliset arvot
Trypsiini on endogeeninen entsyymi, jota käytetään ruoansulatusproteiinien sulamiseen. Siksi haima erittää sitä aina pian syömisen jälkeen. Entsyymiä voidaan kuitenkin saada myös eläinlähteistä ja käyttää lääkinnällisesti. Proteiininjakovaikutusta voidaan muun muassa käyttää hajottamaan kehon omat proteiinikompleksit. Näin immuunikompleksit voidaan ratkaista autoimmuunisairauksissa.
Lihasluustojärjestelmän tulehdusta voidaan myös hoitaa hyvin trypsiinillä. Se myös aktivoi plasmiini-entsyymin plasminogeenistä. Plasmiini liuottaa fibriinin, kun trombi muodostuu voimakkaasti. Tromboosin avulla tromboosia voidaan hoitaa tai jopa estää. Lisäksi trypsiini tukee ruuansulatusta, kun sitä otetaan aterioiden aikana. Kun levitetään 1-2 tuntia ennen ateriaa tai sen jälkeen, se paljastaa anti-inflammatoriset vaikutuksensa.
Sairaudet ja häiriöt
Haiman vajaatoiminnassa ruoansulatusentsyymien, kuten trypsiinin, synteesiä voidaan rajoittaa. Seuraus on ruoansulatushäiriöiden kehittyminen. Proteaasien lisäksi haima tuottaa myös lipaaseja ja amylaaseja.
Jos entsyymejä puuttuu, ruokakomponentit eivät enää sula ja päätyvät kooloniin. Esimerkiksi, jos trypsiinistä puuttuu, ruokavalion proteiinia ei voida enää sulauttaa kunnolla. Putrefaktiiviset bakteerit asettuvat paksusuoleen ja hajottavat proteiinit anaerobisesti. Ruoansulatushäiriöitä on massiivinen, ilmavaivat, ripuli ja vatsakipu. Lisäksi vähentynyt aminohappojen muodostuminen johtaa proteiinin puutteeseen ja aliravitsemukseen riittävästä ruoan saannista huolimatta. Entsyymejä voidaan kuitenkin toimittaa myös ulkopuolelta.
On kuitenkin myös lääketieteellisiä hätätilanteita, joissa kehon omat entsyymit, kuten trypsiini, sulavat haiman itse. Näin voi tapahtua, jos sappi- ja haimakanavat tukkeutuvat. Trypsiini vapautuu, mutta ei pääse ohutsuoleen haiman tukkeutumisen kautta. Jos haiman kanavaa ei avata tässä akuutissa hätätilanteessa, tulos on kohtalokas haiman itsestään hajoamisen takia. Jopa haiman kasvaimissa haiman kanava voi olla kokonaan tai osittain suljettu. Ruoansulatusmehujen toiminta haimassa ilmenee kroonisena tai akuutina haimatulehduksena.
Trypsiinin puute voi johtua myös mutaatiosta. Haimatulehduksessa on myös perinnöllisiä muotoja, kun trypsiinin hajoaminen on häiriintynyt.
.jpg)
